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El gen del Alzheimer plantea riesgos y beneficios




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Salud. - 10-10-2017 07:30:00

- Científicos que investigan las raíces moleculares de la enfermedad de Alzheimer han encontrado un escenario de buenas y malas noticias: un jugador importante es un gen llamado TREM2, cuyas mutaciones pueden aumentar sustancialmente el riesgo de una persona a la enfermedad. La mala noticia es que, en las primeras etapas de la enfermedad, las variantes de alto riesgo de TREM2 pueden afectar a la capacidad del sistema inmune para proteger el cerebro de la beta amiloide, una proteína clave asociada


   Sin embargo, la buena noticia, según los investigadores de la Escuela de Medicina de la Universidad de Washington en St. Louis, en Estados Unidos, es que más adelante en la enfermedad, cuando el cerebro está salpicado de enredos tóxicos de otra proteína de Alzheimer conocida como tau, la ausencia de la proteína TREM2 parece proteger el cerebro de daños. Los ratones sin TREM2 sufren mucho menos daño cerebral que aquellos con ella.

   Los hallazgos --que se revelan en la edición digital de este lunes de 'Proceedings of the National Academy of Sciences'-- potencialmente hacen que dirigirse a la proteína TREM2 como medio para prevenir o tratar la devastadora enfermedad neurodegenerativa sea un poco más complicado y sugieren que los médicos pueden querer activar TREM2 temprano en la enfermedad y reducirla más tarde.

  "Las personas en el campo de la enfermedad de Alzheimer ya han estado tratando de desarrollar formas de atacar a TREM2", señala el autor principal David Holtzman profesor y jefe del Departamento de Neurología. "Ahora que tenemos estos datos, la pregunta es, '¿Qué es lo que uno realmente quiere hacer, estimularlo o inhibirlo?'", plantea este experto.

   Las placas beta amiloides comienzan a formarse en los cerebros de pacientes con Alzheimer años antes de que aparezcan los síntomas característicos de pérdida de memoria y confusión. Las placas mismas parecen hacer un daño mínimo --muchas personas mayores siguen siendo mentalmente agudos a pesar de tener abundantes placas--, pero su presencia plantea el riesgo de desarrollar enredos tau, el motor real de la destrucción. El cerebro comienza a morir específicamente en las áreas donde se encuentran enredos de tau.

   En el cerebro, la proteína TREM2 se encuentra sólo en las células inmunes conocidas como microglía. Holtzman, junto con Marco Colonna, Robert Rock Belliveau, profesor de Patología e Inmunología, y otros han demostrado que cuando TREM2 está ausente, las células inmunes no pueden generar la energía que necesitan para limitar la propagación de placas beta amiloide.

  LA RESPUESTA DE LAS CÉLULAS INMUNES A LOS ENREDOS DE TAU

  Sabiendo que tau también juega un papel clave en el desarrollo de la enfermedad de Alzheimer, Holtzman, la estudiante graduada Cheryl Leyns y Jason Ulrich, profesor asistente de Neurología, decidieron investigar el efecto de TREM2 en tau. Los investigadores recurrieron a ratones genéticamente modificados que llevan una forma mutante de tau humana propensa a formar enredos tóxicos y cortaron el gen TREM2 en algunos de los ratones para que todos los roedores desarrollaran enredos de tau, pero sólo algunos de ellos también tenían la proteína TREM2 en su microglía.

   A los 9 meses de edad, los cerebros de los ratones con enredos tau y TREM2 se había reducido visiblemente, sobre todo en las áreas importantes para la memoria. Hubo significativamente menos daño en los ratones sin TREM2. Para su sorpresa, los investigadores descubrieron que no había diferencia significativa en la cantidad de enredos tau en los dos grupos de ratones.

  En su lugar, la diferencia clave parecía residir en cómo sus células inmunitarias respondían a los enredos de tau. La microglía en ratones con TREM2 estaba activa, liberando compuestos que en algunas circunstancias ayudan a combatir la enfermedad, pero en este caso principalmente dañaban y mataban neuronas cercanas. La microglía en ratones sin TREM2 fueron mucho menos activas, y sus neuronas se vieron relativamente a salvo.

  "Una vez que comenzamos a ver la diferencia en la activación microglial, comenzamos a entender que este daño no tiene que ver con la agregación de tau necesariamente, sino con la respuesta del sistema inmune a la agregación", afirma Leyns, coprimer autor del estudio. Los hallazgos sugieren que las mismas células inmunitarias pueden estar involucradas tanto en la protección contra el daño neurológico como en su promoción en el Alzheimer.

  "Parece que la activación microglial podría tener papeles muy diferentes en distintos entornos --dice Holtzman--. Amiloide parece desencadenar la enfermedad. Necesitasa estos cambios relacionados con amiloide para desarrollar la enfermedad en primer lugar. Puede que es por eso que cuando tienes menos función TREM2 --y, por tanto, función microglial-- estás en mayor riesgo de desarrollar Alzheimer. Menos función TREM2 exacerba la lesión relacionada con amiloide, pero luego, una vez que la enfermedad progresa y comienzas a tener agregados de tau, parece que la microglía activada se vuelve dañina".

   Durante años, los médicos han intentado prevenir o tratar la enfermedad de Alzheimer dirigiéndose a las placas amiloides o los enredos de tau, pero no se ha demostrado que ninguna terapia sea eficaz. Cuando se identificó TREM2 como un factor de riesgo importante hace cuatro años, los científicos se aprovecharon de él como una nueva forma de pensar y abordar la enfermedad.

  Estos hallazgos indican que tratar de tratar Alzheimer dirigiéndose a la función de TREM2 y la activación microglial puede ser un espinoso problema que nadie había sospechado. "Tal vez queramos activar la microglía desde el principio, cuando la gente está empezando a coleccionar amiloide --señala Holtzman--. Si ya están desarrollando síntomas, entonces están más tarde en el proceso de la enfermedad, por lo que probablemente querríamos suprimir la microglía. Sin embargo, estas ideas tendrían que probarse a fondo en modelos animales antes de empezar a hablar de aplicarlas a la gente".

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Fuente: Agencia Europa Press

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